Generalidades

La principal proteína citoesquelética de muchas células es la actina, que se polimeriza para formar filamentos delgados, flexibles de ≈7  a 8 nm de Ø y hasta varios μm de largo. Ellos forman manojos o redes tridimensionales con propiedades del gel semisólido. Existe una variedad de proteínas unidas a la actina que permiten regular los procesos de ensamble y desensamble, sus enlaces en los manojos y

sus asociaciones con otras estructuras (vesículas, por ejemplo).

Molécula de actina

La molécula de actina es globular compuesta de 375 aminoácidos. Cada monómero de actina se llama actina globular (actina G). Posee 2 extremos opuestos que le permite interactuar con otros monómeros : un extremo + y otro –. Los monómeros llegan a unirse para formar filamentos (actina F). Cada monómero en el filamento está rotado 166º dando así una apariencia de hélice a todo el

filamento. Considerando que todos los monómeros están orientados en la misma dirección, los filamentos también tienen una polaridad : un extremo positivo y otro negativo.

Considerando que la polimerización es reversible, los filamentos pueden despolimerizarse por disociación de subunidades de actina con ADP. Así, existe un aparente equilibrio entre los monómeros y los filamentos, que es dependiente de la concentración de monómeros libres. Este fenómeno se conoce como el molino, el cual ilustra el comportamiento dinámico de los filamentos de actina.

Este proceso de molino pudiera reflejar el ensamble y desensamble dinámico de los filamentos de actina necesarios para que la célula pueda moverse o cambiar de forma.